Механізм дзеяння ферментаў

Ферменты (энзімы) - гэта высокамалекулярныя арганічныя злучэнні бялковай прыроды, якія выконваюць у арганізме ролю біялагічных каталізатараў.

Механізм дзеяння ферментаў

Высвятленне механізмаў, якія ляжаць у аснове каталітычнага дзеянні энзімаў, з'яўляецца адной з фундаментальных задач і актуальных праблем не толькі энзимологии, але і сучаснай біяхіміі і малекулярнай біялогіі.

Задоўга да таго, як сталі даступныя чыстыя ферменты і была высветленая іх прырода, склалася перакананне, што вырашальнае значэнне для ажыццяўлення ферментатыўнага працэсу мае злучэнне фермента з субстратам. Спробы выявіць комплекснае злучэнне фермента з субстратам доўгі час не прыводзілі да поспеху, паколькі такі комплекс лабилен, ён вельмі хутка распадаецца. Выкарыстанне метаду спектраскапіі дало магчымасць выявіць фермент-субстратные комплексы для каталазы, пероксидазы, алкогольдегидрогеназы, флавинзависимых ферментаў.

Метад рэнтгенаструктурнага аналізу дазволіў атрымаць шмат важных звестак аб структуры і каталітычных механізмах дзеянні ферментаў. Гэты метад быў выкарыстаны для ўстанаўлення сувязі аналагаў субстрата з ферментамі лизоцима і химотрипсином.

Некаторыя прамыя доказы існавання энзім-субстратнай комплексаў ўдалося атрымаць для выпадкаў, калі на адной з стадый каталітычнага цыклу фермент аказваецца звязаным з субстратам кавалентнай сувяззю. У якасці прыкладу можа служыць рэакцыя гідролізу n-нитрофенилацетата, катализируемая химотрипсином. Пры змешванні фермента з гэтым эфірам химотрипсин ацетилируется па гідраксільная групе рэакцыйна-здольнага астатку серина. Гэтая стадыя працякае хутка, аднак гідроліз ацетилхимотрипсина з адукацыяй ацэтату і свабодным химотрипсина ідзе значна павольней. Таму ў прысутнасці n-нитрофенилацетата назапашваецца ацетилхимотрипсин, які лёгка выявіць.

Больш:

Нервовы імпульс, яго пераўтварэнне і механізм перадачы

Нервовая сістэма чалавека выступае своеасаблівым каардынатарам у нашым арганізме. Яна перадае каманды ад мозгу мускулатуры, органаў, тканін і апрацоўвае сігналы, якія ідуць ад іх. У якасці своеасаблівага носьбіта дадзеных выкарыстоўваецца нервовы імп...

Куды паступаць пасля 11 класа? Якую выбраць прафесію?

Пры выбары сваёй будучай прафесіі не варта абапірацца на чые-то рэкамендацыі і парады, тым больш не трэба падпарадкоўвацца сваім бацькам, якія даволі часта вырашаюць без вас самастойна, куды паступіць пасля 11 класа. Варта задумацца, наколькі паспяхо...

Крывяносная сістэма жывёл, як вынік эвалюцыйнага развіцця свету

Крывяносная сістэма жывёл прайшла доўгі шлях фарміравання ў ходзе эвалюцыйнага развіцця свету. Яна ўтварылася на месцы рудыментарных частак першаснай паражніны цела, якая ў вышэйшых жывёл была выцесненая целломом, або другаснай паражніной цела. У пра...

Наяўнасць субстрата ў складзе фермента можна «ўлавіць» шляхам перакладу няўстойлівага комплексу ЕС у неактыўную форму, напрыклад, апрацоўкай фермент-субстратного комплексу боргидридом натрыю, які валодае моцным аднаўленчым дзеяннем. Падобны комплекс у выглядзе ўстойлівага кавалентна вытворнага быў знойдзены ў ферменте альдолазе. Аказалася, што з малекулай субстрата ўзаемадзейнічае е-аминогруппа лізіну.

Субстрат ўзаемадзейнічае з ферментам ў пэўнай часткі, якая называецца актыўным цэнтрам, або актыўнай зонай фермента.

Пад актыўным цэнтрам, або актыўнай зонай, разумеюць тую частку малекулы ферментнай бялку, якая злучаецца з субстратам (і кофакторы) і абумоўлівае ферментатыўныя ўласцівасці малекулы. Актыўны цэнтр вызначае спецыфічнасць і каталітычны актыўнасць фермента і павінен прадстаўляць сабой структуру пэўнай ступені складанасці, прыстасаваную для цеснага збліжэння і ўзаемадзеяння з малекулай субстрата або яе часткамі, непасрэдна якія ўдзельнічаюць у рэакцыі.

Сярод функцыянальных груп адрозніваюць уваходныя ў склад «каталітычныя актыўнага» ўчастка фермента і ўтвараюць ўчастак, які забяспечвае спецыфічнае сродство (звязванне субстрата з ферментам) — так званы кантактны, або «якарнай» (або адсарбцыйны ўчастак актыўнага цэнтра фермента).

Механізм дзеяння энзімаў тлумачыць тэорыя Міхаэліс-Мент. Згодна з гэтай тэорыі, працэс адбываецца ў чатыры этапы.

Механізм дзеяння ферментаў: I этап

Паміж субстратам (З) і энзимом (Е) узнікае сувязь – утвараецца фермент-субстратный комплекс ЕС, у якім кампаненты звязаныя паміж сабой кавалентная, іённымі, воднымі і іншымі сувязямі.

Механізм дзеяння ферментаў: ІІ этап

Субстрат пад уздзеяннем далучанага фермента актывуецца і становіцца даступным для адпаведных рэакцый каталізу ЕС.

Механізм дзеяння ферментаў: ІІІ этап

Здзяйсняецца каталіз ЕС. Гэтая тэорыя пацверджана эксперыментальнымі даследаваннямі.

І нарэшце, IV стадыя характарызуецца вызваленнем малекулы фермента Е і прадуктаў рэакцыі Р. Паслядоўнасць пераўтварэнняў можна адлюстраваць так: Е+З – ЕС – ЕС* - Е+Р.

Спецыфічнасць дзеяння ферментаў

Кожны энзім дзейнічае на пэўны субстрат або групу рэчываў, якія падобныя па сваёй структуры. Спецыфічнасць дзеянні ферментаў тлумачыцца падабенствам канфігурацыі актыўнага цэнтра і субстрата. У працэсе ўзаемадзеяння  утвараецца фермент-субстратный комплекс.