Трансаминирование Aminosäuren: Definition, Bedeutung und Merkmale

Datum:

2019-06-10 05:30:16

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Трансаминирование Aminosäuren handelt es sich um Prozesse der intermolekularen übertragung von Ausgangsmaterial Aminogruppe auf кетокислоту ohne die Bildung von Ammoniak. Betrachten wir die Merkmale dieser Reaktionen, sowie deren biologischen Sinn.

трансаминирование Aminosäuren

Die Geschichte der Entdeckung

Die Reaktion трансаминирования Aminosäuren war offen sowjetischen Chemikern Крицманом und Брайнштейном im Jahr 1927. Die Wissenschaftler arbeiteten an dem Prozess deamidization glutaminowoj die Säuren im Gewebe der Muskeln und fand heraus, dass beim hinzufügen zu гомогенату Muskelgewebe brenztrauben-und glutaminowoj die Säuren entsteht Alanin und α-ketoglutarsäure. Die Einzigartigkeit der Entdeckung Bestand darin, dass der Prozess nicht begleitet von der Bildung von Ammoniak. Im Verlauf der Experimente gelang es Ihnen, herauszufinden, was трансаминирование Aminosäuren ist eine Reversible Prozesse.

Bei nachgeschalteten Reaktionen als Katalysatoren verwendet wurden spezifische Enzyme, die genannt wurden аминоферазами (трансмаминазами).

Features des

Aminosäuren, beteiligt трансаминировании, kann монокарбоновыми verbindungen. In Laborstudien wurde festgestellt, dass трансаминирование Asparagin und Glutamin mit кетокислотами geschieht in den Geweben von Tieren.

Die Aktive Teilnahme an der übertragung der Aminogruppe nimmt pyridoxalphosphat, das Coenzym der Transaminasen. In den Prozess der Interaktion aus ihm bildet sich пиридоксаминфосфат. Als Katalysator dieses Prozesses treten Enzyme: Oxidase, пиридоксаминаза.

die Reaktion трансаминирования Aminosäuren

Der Mechanismus der Reaktion

Трансаминирование Aminosäuren erklärt wurde von den sowjetischen Wissenschaftlern Шемякиным und Браунштейном. Bei allen Transaminasen gibt es Coenzym pyridoxalphosphat. Reaktionen трансминирования, die es beschleunigt, ähnlich wie nach dem Mechanismus. Der Prozess verläuft in zwei Stufen. Zuerst pyridoxalphosphat nimmt von Aminosäuren eine funktionelle Gruppe, die in der Folge bildet sich кетокислота und пиридоксаминфосфат. In der zweiten Phase tritt er in Verbindung mit α-кетокислотой, als Endprodukte gebildet pyridoxalphosphat, passend кетокислота. In solchen Interaktionen pyridoxalphosphat ist überträger Aminogruppe.

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Трансаминирование Aminosäuren ein solcher Mechanismus wurde bestätigt Methoden der Spektralanalyse. Derzeit gibt es neue Beweise für das Vorhandensein eines solchen Mechanismus in den Lebewesen.

трансаминирование Aminosäuren Wert

Bedeutung in Stoffwechselprozessen

Welche Rolle spielt трансаминирование Aminosäuren? Die Bedeutung dieses Prozesses ausreichend groß ist. Diese Reaktionen Häufig in Pflanzen und Mikroorganismen, tierischen Geweben durch die hohe Resistenz gegenüber chemischen, physikalischen, biologischen Faktoren, die absolute стереохимической Spezifität in Bezug auf die D - und L-Aminosäuren.

Die Biologische Bedeutung трансаминирования Aminosäuren von vielen Wissenschaftlern geparst. Er war Gegenstand einer detaillierten Studie, in der Austausch-Aminosäure-Prozessen. Im Zuge der Untersuchungen wurde klar, dass die Hypothese über die Möglichkeit der Prozessablauf трансаминирования Aminosäuren mit Hilfe трансдезаминирования. Euler entdeckte, dass in tierischen Geweben aus Aminosäuren mit hoher Geschwindigkeit дезаминируется nur L-Glutamin-Säure, als Katalysator des Prozesses steht глутаматдегидрогеназа.

Prozesse deamidization und трансаминирования Glutaminsäure sind Reversible Reaktionen.

трансаминирование Aminosäuren Biochemie

Die Klinische Bedeutung

Wie wird трансаминирование Aminosäuren? Die biologische Bedeutung dieses Prozesses besteht in der Möglichkeit der Durchführung von klinischen Studien. Zum Beispiel, Serum Blut eines gesunden Menschen hat von 15 bis 20 Einheiten Transaminasen. Im Falle von organischen Läsionen Geweben beobachtet Destruktion von Zellen, die zum Ausgang führt transaminaz im Blut der Läsion.

Bei Herzinfarkt buchstäblich nach 3 Stunden das Niveau der Aspartat-Aminotransferase erhöht sich auf 500 Einheiten.

Wie verwendet трансаминирование Aminosäuren? Biochemie beinhaltet die Durchführung von трансаминазного Tests, deren Ergebnisse der Patient diagnostiziert, wählen die wirksamen Methodiken der Behandlung der identifizierten Krankheit.

In diagnostischen Zwecken in der Klinik Krankheiten gelten spezielle Sätze von Chemikalien für die schnelle Ermittlung der Aktivität der lactatdehydrogenase, kreatinkinase, Transaminasen.

Гипертрансаминаземия tritt bei den Krankheiten der Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse sowie bei akuter Vergiftung četyrehhloristym Carbon.

Трансаминирование und desaminierung von Aminosäuren wird in der modernen Diagnostik für den Nachweis einer akuten Infektion der Leber. Dies ist verbunden mit einem starken Anstieg der Alanin-Aminotransferase bei einigen Probleme mit der Leber.

трансаминирование Aminosäuren biologische Wertigkeit

Mitglieder трансаминирования

Eine Besondere Rolle in diesem Prozess hat die Glutaminsäure. Eine große Verbreitung in pflanzlichen und tierischen Geweben, стереохимическая Spezifität zu den Aminosäuren, die katalytische Aktivität haben Transaminasen Gegenstand der Studie im Forschungs-Labors. Alle natürlichen Aminosäuren (außer Methionin) interagieren mit α-ketoglutarowoj die Säure im Verlauf der трансаминирования, infolgedessen bildet sich die Keto - und Glutaminsäure. Sie erfährt unter der Einwirkung von глутаматдегидрогеназы dezaminirovaniû.

Optionen oxidativen deamidization

Es gibt direkte und indirekte Arten dieses Prozesses. Die direkte desaminierung beinhaltet die Verwendung als Katalysator ein Enzym, das Produkt der Interaktion sind кетокислота und Ammoniak. Dieser Prozess kann lecken aeroben Weise nimmt die Anwesenheit von Sauerstoff, oder anaerobe Variante (ohne Sauerstoff-Moleküle).

 трансаминирование und desaminierung von Aminosäuren

Eigenschaften oxidativen deamidization

Als Katalysatoren aeroben Prozess treten die D-Aminosäure-Oxidase und Co-Oxidase werden L-Aminosäuren. Diese Substanzen im menschlichen Organismus vorhanden sind, aber Sie zeigen minimale Aktivität.

Anaerobe Variante der oxidativen deamidization möglich für Glutaminsäure, als Katalysator fungiert глутаматдегидрогеназа. Dieses Enzym ist in den Mitochondrien aller lebenden Organismen.

Bei der indirekten oxidativen дезаминировании zwei Phasen unterscheiden. Zuerst аминогруппа übertragen von der ursprünglichen Moleküle auf кетосоединение, bildet sich eine neue Keto - und Aminosäuren. Weiter кетоскелет spezifischen Wege катаболизирует, beteiligt sich im Zyklus трикарбоновых Säuren und gewebeatmung, werden die Endprodukte Wasser und Kohlendioxid. Im Falle des Verhungerns Kohlenstoff-Skelett глюкогенных Aminosäuren wird verwendet, um die Bildung in глюконеогенезе Molekülen Glukose.

Die Zweite Stufe beinhaltet die Eliminierung der Aminogruppe durch deamidization. Im menschlichen Körper einen ähnlichen Prozess kann nur für Glutaminsäure. Infolge dieser Interaktion bildet sich der α-ketoglutarsäure und Ammoniak.

бибиологический Bedeutung трансаминирования Aminosäuren

Fazit

Bestimmung der Aktivität der zwei Enzyme трансаминирования аспартатаминтрансферазы und Alanin-Aminotransferase fand Anwendung in der Medizin. Diese Enzyme können reversibel interagieren mit α-ketoglutarowoj Säure, übertragen Sie von den Aminosäuren funktionelle Aminogruppe bilden кетосоединения und Glutaminsäure. Trotz der Tatsache, dass die Aktivität dieser Enzyme erhöht bei Erkrankungen der Herzmuskel und der Leber, die maximale Aktivität findet man in Serum für AST, alt und für Hepatitis.

Aminosäuren sind unverzichtbar in Prozessen der Synthese von proteinmolekülen, Bildung sowie vielen anderen aktiven biologischen verbindungen, die fähig sind, regulieren die Stoffwechselprozesse im Körper: Hormone, Neurotransmitter. Darüber hinaus sind Sie Gebern Atomen Stickstoff in der Synthese von небелковых stickstoffhaltige Substanzen, einschließlich Cholin, Kreatin.

Кетаболизм Aminosäuren können als Energiequelle für den Prozess der Synthese von Adenosintriphosphat. Besonderen Wert energetische Funktion von Aminosäuren hat beim Hunger, sowie bei Diabetes mellitus. Aminosäure-Austausch ermöglicht es, die Beziehungen zwischen den zahlreichen chemischen Transformationen, die in einem lebenden Organismus.

Der menschliche Körper enthält etwa 35 Gramm freie Aminosäuren im Blut und deren Gehalt beträgt 3565 mg/DL. Eine große Anzahl von Ihnen in den Körper gelangt aus der Nahrung, außerdem sind Sie in Ihren eigenen Geweben, auch aus Kohlenhydraten gebildet werden können.

In vielen Zellen (außer Erythrozyten) Sie sind nicht nur für die Proteinsynthese, sondern auch für die Bildung von Purin -, pyrimidin-Nukleotide, Erhalt der biogenen Amine, die Phospholipid-Membran.

Pro Tag im menschlichen Körper in Aminosäuren zersetzt etwa 400 G Protein-verbindungen und etwa in gleicher Höhe verläuft der Prozess Umgekehrt.

Stoff-Proteine nicht in der Lage die Durchführung im Falle der Katabolismus Kosten Aminosäuren für die Synthese anderer organischer verbindungen.

Im Laufe der Evolution die Menschheit verloren die Fähigkeit zur selbständigen Synthese vieler Aminosäuren, also für die Versorgung in vollem Umfang des Körpers notwendig ist, Sie erhalten diese mit der Nahrung stickstoffhaltige verbindungen. Chemische Prozesse, in denen Aminosäuren beteiligt sind, und heute sind Gegenstand der Studie von Chemikern und ärzten.


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