Трансаминирование aminokwasów: definicja, znaczenie i funkcje

Трансаминирование aminokwasy - są to procesy międzycząsteczkowych transferu od pierwotnej substancji аминогруппы na кетокислоту bez wykształcenia amoniaku. Rozważmy funkcje tej reakcji, a także jej biologiczny sens.

Historia odkrycia

Reakcja трансаминирования aminokwasów została otwarta przez chemików Крицманом i Брайнштейном w 1927 roku. Naukowcy pracowali nad procesem deamidization kwasu glutaminowego w tkance mięśni i okazało się, że w miarę dodawania do гомогенату tkanki mięśniowej pirogronowy i glutamina tłuszczowych powstaje alanina i α-кетоглутаровая kwas. Wyjątkowość odkrycia w tym, że proces nie towarzyszy powstawanie amoniaku. W trakcie eksperymentów udało im się dowiedzieć, że трансаминирование aminokwasów - to procesy odwracalne.

Przy przepływie reakcji jako katalizatorów zostały wykorzystane specyficzne enzymy, które zostały nazwane аминоферазами (трансмаминазами).

Cechy procesu

Aminokwasy biorące udział w трансаминировании, mogą być монокарбоновыми połączeniami. W trakcie badań laboratoryjnych stwierdzono, że трансаминирование аспарагина i glutaminy z кетокислотами dzieje się w tkankach zwierząt.

Aktywny udział w przenoszeniu аминогруппы przyjmuje fosforan pirydoksalu, który jest kofermentom transaminaz. W procesie interakcji z niego powstaje пиридоксаминфосфат. Jako katalizatora tego procesu występują enzymy: оксидаза, пиридоксаминаза.

Mechanizm reakcji

Трансаминирование aminokwasów zostało wyjaśnione przez naukowców Шемякиным i Браунштейном. U wszystkich transaminaz jest koenzym fosforan pirydoksalu. Reakcje трансминирования, które przyspiesza, są podobne ze względu na mechanizm. Proces przebiega w dwóch etapach. Najpierw fosforan pirydoksalu zabiera od aminokwasy funkcjonalną grupy, w wyniku czego powstaje кетокислота i пиридоксаминфосфат. W drugim etapie wchodzi w reakcję z α-кетокислотой, jako końcowych produktów powstaje fosforan pirydoksalu, odpowiednia кетокислота. W takich interakcjach fosforan pirydoksalu jest nośnikiem аминогруппы.

Bardziej:

Główne etapy rozwoju psychiki w филогенезе

Rozwój psychiki w филогенезе charakteryzuje się kilkoma etapami. Rozważmy dwie główne historie związane z tym procesem.Филогенез - to historyczny rozwój, obejmującego miliony lat ewolucji, historię rozwoju różnych gatunków organizmów żywych.Ontogenez...

Co to jest gronkowiec i metody jego leczenia

Wielu w swoim życiu miał do czynienia z zakażeniem gronkowca. Dlatego konieczne jest posiadanie pełnej informacji o tej chorobie, aby w pełni zrozumieć, co dzieje się w organizmie. Więc co to jest gronkowiec? To bakterie, lub jedną z ich odmian, z kt...

Co studiuje morfologia

 Przed podjęciem się, że studiuje morfologia, należy zauważyć, że sam studiuje ten dział gramatyki. Tak, morfologia studiuje słowo jako część mowy, a także sposoby jego edukacji, jego formy, struktury i gramatyki wartości, a także poszczególne j...

Трансаминирование aminokwasów według tego mechanizmu zostało potwierdzone metodami analizy spektralnej. Obecnie pojawiły się nowe dowody obecności takiego mechanizmu w żywych organizmach.

Wartość w procesach przemiany

Jaką rolę odgrywa трансаминирование aminokwasów? Wartość tego procesu jest bardzo duże. Reakcje te często u roślin i mikroorganizmów w tkankach zwierząt dzięki wysokiej odporności na chemiczne, fizyczne, czynniki biologiczne, absolutnej стереохимической specyficzności w stosunku do D - i L-aminokwasów.

Biologiczny sens трансаминирования aminokwasów zbadano wielu naukowców. Stał się przedmiotem szczegółowego badania w metabolicznych aminokwasów procesach. W trakcie badań została wysunięta hipoteza o możliwości przebiegu procesu трансаминирования aminokwasów za pomocą трансдезаминирования. Euler odkrył, że w tkankach zwierząt z aminokwasów z dużą prędkością дезаминируется tylko L-kwas glutaminowy, katalizatorem procesu występuje глутаматдегидрогеназа.

Procesy deamidization i трансаминирования kwasu glutaminowego są odwracalne reakcje.

Kliniczne znaczenie

Jak używany трансаминирование aminokwasów? Biologiczne znaczenie tego procesu polega na możliwości prowadzenia badań klinicznych. Na przykład, w surowicy krwi zdrowego człowieka ma od 15 do 20 jednostek transaminaz. W przypadku organicznych uszkodzeń tkanek występuje destrukcja komórek, co prowadzi do wyjścia transaminaz we krwi z ogniska uszkodzenia.

W przypadku zawału mięśnia sercowego dosłownie przez 3 godziny poziom aktywność aminotransferazy asparaginianowej wzrasta do 500 jednostek.

Jak używany трансаминирование aminokwasów? Biochemia zakłada przeprowadzenie трансаминазного testu, którego wyniki pacjenta, diagnoza, zbierane skuteczne metody leczenia rozpoznanego stanu chorobowego.

W celach diagnostycznych w klinice chorób stosuje się specjalne zestawy środków chemicznych do szybkiego wykrywania aktywności dehydrogenazy mleczanowej, ck, трансаминазы.

Гипертрансаминаземия obserwuje się w chorobach nerek, wątroby, trzustki, a także w przypadku ostrych zatruć четыреххлористым węglem.

Трансаминирование i deamination aminokwasów jest używany w nowoczesnej diagnostyki do wykrywania ostrych zakażeń wątroby. Jest to związane z gwałtownym wzrostem aminotransferazy alaninowej przy niektórych problemach z wątrobą.

Uczestnicy трансаминирования

Szczególną rolę w tym procesie ma kwas glutaminowy. Duża rozpiętość w roślinnych i zwierzęcych tkankach, стереохимическая swoistość do aminokwasów, katalityczne aktywność zrobili трансаминазы przedmiotem badań w jednostkach naukowo-badawczychlaboratoriach. Wszystkie naturalne aminokwasy (z wyjątkiem metioniny) współdziałają z α-кетоглутаровой kwasem w trakcie трансаминирования, w rezultacie powstaje keto - i kwas glutaminowy. Ona poddaje się pod wpływem глутаматдегидрогеназы dezaminirovaniû.

Opcje oksydacyjnego deamidization

Istnieje bezpośrednie i pośrednie rodzaje tego procesu. Bezpośrednie deamination zakłada wykorzystanie jako katalizatora jednego enzymu, produktem interakcji są кетокислота i amoniak. Proces ten może przebiegać tlenowcowym sposób, wymagających obecności tlenu, lub анаэробным rozwiązaniem (bez cząsteczek tlenu).

Cechy oksydacyjnego deamidization

Jako katalizatorów aerobik procesu występują D-oksydazy aminokwasów, a коферментами będą oksydazy L-aminokwasów. Substancje te są obecne w ludzkim organizmie, ale wykazują minimalną aktywność.

Beztlenowych opcja oksydacyjnego deamidization jest możliwy dla kwasu glutaminowego, jako katalizator występuje глутаматдегидрогеназа. Enzym ten jest obecny w mitochondriach wszystkich organizmów żywych.

W formie pośredniej окислительном дезаминировании wyróżniają dwa etapy. Najpierw аминогруппа przenosi się od pierwotnej cząsteczki na кетосоединение, powstaje nowa keto - i aminokwasy. Dalej кетоскелет specyficzne sposoby катаболизирует, bierze udział w cyklu kwasu cytrynowego i oddychaniu tkankowym, końcowymi produktami są woda i dwutlenek węgla. W przypadku głodówki węglowy szkielet глюкогенных aminokwasów będzie służyć do edukacji w глюконеогенезе cząsteczek glukozy.

Drugi etap polega chip аминогруппы przez deamidization. W ludzkim organizmie taki proces jest możliwy tylko dla kwasu glutaminowego. W wyniku tej interakcji tworzy α-кетоглутаровая kwas i amoniak.

Zakończenie

Oznaczanie aktywności dwóch enzymów трансаминирования аспартатаминтрансферазы i aminotransferazy alaninowej zakłada zastosowanie w medycynie. Enzymy te mogą odwracalnie interakcji z α-кетоглутаровой kwasem, przenieść na nią od aminokwasów funkcjonalne аминогруппы, tworząc кетосоединения i kwas glutaminowy. Pomimo, że aktywność tych enzymów wzrasta w chorobach mięśnia sercowego i wątroby, najwyższą aktywność wykazują w surowicy krwi AST, a dla ALT zapalenie wątroby.

Aminokwasy są niezbędne w procesach syntezy cząsteczek białka, a także edukacji wielu innych aktywnych biologicznie związków, które mogą regulować w organizmie procesy metaboliczne: hormonów, neuroprzekaźników. Ponadto, są one dawców atomów azotu w syntezie proteiny zasad azotowych substancji, w tym cholina, kreatyna.

Кетаболизм aminokwasów można wykorzystać jako źródło energii dla procesu syntezy аденозинтрифосфорной kwasu. Szczególną wartość energetyczna funkcja aminokwasów ma w trakcie głodówki, a także w cukrzycy. Profil aminokwasów wymiana umożliwia połączenia pomiędzy licznymi chemicznych przemian zachodzących w żywym organizmie.

W organizmie człowieka znajduje się około 35 g wolnych aminokwasów, a w krwi ich zawartość wynosi 3565 mg/dl. Wiele z nich dostaje się do organizmu z pożywienia, poza tym, oni mają w swoich tkankach, mogą również powstawać z węglowodanów.

W wielu komórkach (z wyjątkiem erytrocytów) są one używane nie tylko do syntezy białek, ale i dla edukacji puryny, пиримидиновых nukleotydów, uzyskać aminy biogenne, fosfolipidów błon.

W Ciągu doby w organizmie człowieka na aminokwasy dzieli się około 400 g białka połączeń, i mniej więcej w takiej samej ilości odbywa się proces odwrotny.

Tkaniny białka nie są w stanie wykonywać w przypadku katabolizmu koszty aminokwasów do syntezy innych związków organicznych.

W procesie ewolucji ludzkość utraciła zdolność do samodzielnej syntezy wielu aminokwasów, dlatego w celu zapewnienia w pełni się nimi organizm musi otrzymywać te związki zawierające azot związki z jedzeniem. Chemiczne procesy, w których uczestniczą aminokwasy, a dziś są przedmiotem badań chemików i lekarzy.