Трансаминирование aminoácidos: definição, importância e características

Трансаминирование aminoácidos são processos межмолекулярного de migração da substância original аминогруппы em кетокислоту, sem a formação de amônia. Vejamos com mais detalhes as características deste reações, bem como o seu significado biológico.

História abrir

Resposta трансаминирования de aminoácidos foi aberta soviéticas químicos Крицманом e Брайнштейном no ano de 1927. Os cientistas trabalharam sobre o processo de дезаминирования ácido glutâmico no tecido muscular e descobriu que, à medida que a гомогенату tecido muscular пировиноградной e ácido glutâmico é formado alanina e α-кетоглутаровая ácido. A singularidade de abertura foi o fato de que o processo não foi acompanhado de formação de amônia. Durante os experimentos, eles conseguiram descobrir o que трансаминирование de aminoácidos é reversível processos.

Quando o fluxo de reações como catalisadores foram utilizados enzimas específicas, que foram chamados de аминоферазами (трансмаминазами).

Características do processo

Os Aminoácidos envolvidos na трансаминировании, podem ser монокарбоновыми conexões. Durante a pesquisa de laboratório verificou-se que трансаминирование asparagina e glutamina com кетокислотами ocorre nos tecidos animais.

Envolvidos na migração de аминогруппы aceita пиридоксальфосфат, que é коферментом transaminases. No processo de interação, a partir dele, é formado пиридоксаминфосфат. Como um catalisador deste processo de enzimas atuam: oxidase, пиридоксаминаза.

O Mecanismo de reação

Трансаминирование de aminoácidos foi explicado cientistas soviéticos Шемякиным e Браунштейном. Todos os transaminases há uma coenzima пиридоксальфосфат. A reação трансминирования que ele acelera, são semelhantes pelo mecanismo. O processo ocorre em duas fases. Primeiro пиридоксальфосфат pega de aminoácidos grupo funcional, o resultado é um кетокислота e пиридоксаминфосфат. Na segunda fase, ele reage com a α-кетокислотой, como produtos finais, é formado пиридоксальфосфат, correspondente кетокислота. Em tais interações пиридоксальфосфат é переносчиком аминогруппы.

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Трансаминирование de aminoácidos de tal mecanismo foi confirmado métodos de análise espectral. Atualmente surgiram novos indícios de presença de tal mecanismo nos seres vivos.

O Valor em casas de câmbio processos

Qual é o papel do трансаминирование de aminoácidos? O valor desse processo é grande o suficiente. Essas reações são comuns em plantas e microorganismos nos tecidos animais devido a sua alta resistência a agentes químicos, físicos, fatores biológicos, absoluta стереохимической especificidade em relação ao D - e L-aminoácidos.

Biológico sentido трансаминирования de aminoácidos é analisada por muitos estudiosos. Ele se tornou o assunto de um estudo detalhado no metabolismo de aminoácidos processos. No processo de investigação tem sido a hipótese sobre a possibilidade de ocorrência do processo de трансаминирования de aminoácidos com o трансдезаминирования. Euler descobriu que nos tecidos animais a partir de aminoácidos, com grande velocidade дезаминируется apenas L-ácido glutâmico, um catalisador do processo atua глутаматдегидрогеназа.

Os Processos de дезаминирования e трансаминирования ácido glutâmico são reversíveis respostas.

O valor Clínico

Como é utilizado трансаминирование de aminoácidos? Significado biológico deste processo consiste na possibilidade de realização de ensaios clínicos. Por exemplo, o soro de sangue de uma pessoa saudável tem entre 15 a 20 unidades de transaminases. Em caso de orgânicos lesões de tecidos ocorre uma destruição das células, o que leva à saída de transaminases no sangue a partir da área calva.

Em caso de enfarte do miocárdio com apenas 3 horas nível de aspartato aminotransferase aumentos de até 500 unidades.

Como é utilizado трансаминирование de aminoácidos? Bioquímica sugere a realização de трансаминазного teste, base sobre a qual o paciente é diagnosticada, pegando os eficientes métodos de tratamento da doença que foi diagnosticada

No diagnóstico na clínica de doenças aplicam a conjuntos específicos de produtos químicos para a rápida detecção de atividade de лактатдегидрогеназы, creatina quinase, трансаминазы.

Гипертрансаминаземия pode ocorrer em doenças dos rins, do fígado, do pâncreas, e também em caso de intoxicações agudas четыреххлористым de carbono.

Трансаминирование e дезаминирование de aminoácidos é usada moderna de diagnóstico para a detecção de infecções agudas do fígado. Isto está relacionado com o aumento аланинаминотрансферазы ao de alguns problemas de fígado.

Os Participantes трансаминирования

Um papel Especial neste processo é o ácido glutâmico. A grande propagação de plantas e de animais, tecidos, стереохимическая especificidade ao aminoácidos, a atividade catalítica fizeram трансаминазы objeto de estudo de pesquisalaboratórios. Natural de todos os aminoácidos (exceto a metionina) interagem com α-кетоглутаровой ácido durante трансаминирования, eventualmente formado ceto - e o ácido glutâmico. Ela é submetida, sob a ação do глутаматдегидрогеназы дезаминированию.

Opções oxidativo дезаминирования

Há uma direta e indireta tipos de processo. Direto дезаминирование sugere a utilização como um catalisador de uma enzima, o produto de interação são кетокислота e amônia. Este processo pode prosseguir аэробным forma, предполагающим presença de oxigênio, ou анаэробным opção (sem moléculas de oxigênio).

Características oxidativo дезаминирования

Como catalisadores aeróbica do processo agem D-oxidase de aminoácidos, e co-enzymes serão oxidase de L-aminoácidos. Essas substâncias estão presentes no corpo humano, mas eles apresentam um mínimo de atividade.

Anaeróbio opção oxidativo дезаминирования disponível para ácido glutâmico, como um catalisador atua глутаматдегидрогеназа. Esta enzima está presente nas mitocôndrias de todos os organismos vivos.

Quando непрямом окислительном дезаминировании destacam duas fases. Primeiro аминогруппа é transferida de molécula original no кетосоединение, uma nova ceto - e aminoácidos. Mais кетоскелет específicos caminhos катаболизирует, participa no ciclo de трикарбоновых ácidos e tecidual respiração, os produtos finais são a água e o dióxido de carbono. Em caso de greve de fome de carbono do esqueleto глюкогенных aminoácidos serão utilizados para a educação em глюконеогенезе moléculas de glicose.

O Segundo estágio envolve a cisão аминогруппы através дезаминирования. No corpo humano, tal processo só é possível para o ácido glutâmico. O resultado dessa interação é formada α-кетоглутаровая ácido e amônia.

Conclusão

A Definição de atividade de duas enzimas трансаминирования аспартатаминтрансферазы e аланинаминотрансферазы encontrou aplicação na medicina. Essas enzimas podem reversível interagir com α-кетоглутаровой ácido, transferir para ela a partir de aminoácidos funcionais аминогруппы, formando кетосоединения e глутаминовую ácido. Apesar do fato de que a atividade destas enzimas aumenta em doenças do músculo do coração e o fígado, o máximo de atividade descobrem séricos de AST e ALT para quando hepatite.

Os Aminoácidos são essenciais nos processos de síntese de moléculas de proteína, bem como a formação de vários outros activos biológicos de compostos, capaz de regular os processos metabólicos no corpo: hormônios, neurotransmissores. Além disso, eles são doadores de átomos de nitrogênio na síntese de não-proteína de substâncias contendo nitrogênio, incluindo a colina, a creatina.

Кетаболизм de aminoácidos pode ser usado como fonte de energia para o processo de síntese de аденозинтрифосфорной ácido. De especial valor energética a função de aminoácidos tem no processo de inanição, e também para diabéticos. Аминокислотный permite a instalação de serviços de comunicação entre os muitos produtos químicos превращениями, que ocorrem em um organismo vivo.

O corpo humano contém cerca de 35 gramas de aminoácidos livres, e em seu sangue o conteúdo é de 3565 mg/dl. Grande número deles entra no corpo dos alimentos, além disso, que eles têm no próprio tecido, também pode ser formado a partir de carboidratos.

Em muitas células (além dos glóbulos vermelhos) que são utilizados não só para a síntese de proteínas, mas também para a educação de purina, пиримидиновых de nucleotídeos, mais biogênicos aminas, fosfolipídios das membranas.

Por dia, no corpo humano em ácido aminado divide-se em cerca de 400 g de proteína de conexões, e aproximadamente na mesma quantidade, ocorre o processo inverso.

Tecido proteínas não são capazes de cumprir, no caso de o catabolismo os custos de aminoácidos para a síntese de outros compostos orgânicos.

O processo de evolução, a humanidade perdeu a capacidade de, autonomamente, a síntese de muitos aminoácidos, de modo a assegurar na íntegra eles organismo tem de receber estas азотсодержащие conexão com a comida. Os processos químicos que envolvem os aminoácidos, e hoje são objeto de estudo, químicos e profissionais de saúde.